1 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Свойства и механизм действия

Раздел 4.Ферменты Лекция 5. Строение, механизм действия и классификация ферментов

1. Строение и основные свойства ферментов

Ферменты (энзимы) – вещества белковой природы, присутствующие во всех живых клетках и выполняющие роль катализаторов биохимических процессов.

По своему составу ферменты делятся на:

1) простые – состоят только из аминокислот;

2) сложные – состоят из 2-х частей:

— из белковой, которая называется апоферментом и

— небелковой части – кофактора.

Комплекс апофермента и кофактора называется холоферментом.

Ни апофермент, ни кофактор по отдельности не способны катализировать реакцию. Функционально активен только их комплекс.

По своей химической природе кофакторы могут быть представлены как органическими, так и неорганическими соединениями.

Органические кофакторы можно разделить на две группы:

1) простетические группы – кофакторы, которые прочно соединены с апоферментом и при выделении из организма не отсоединяются от белковой части.

Например, ФАД в составе фермента сукцинатдегидрогеназы из цикла Кребса.

2) коферменты – кофакторы, которые соединены с апоферментами слабыми связями и легко от него отщепляются: например, НАД, НАДФ, а иногда и ФАД.

Неорганические кофакторы представлены ионами металлов (чаще всего ионами железа, меди, марганца, цинка и т.д.). Ионы металлов как кофакторы либо непосредственно участвуют в акте катализа, либо образуют мостики, связывающие фермент с субстратом.

Субстрат (S) – вещество, химические превращения которого катализирует фермент.

Строение фермента, или энзима (Е):

Поскольку молекулы субстрата обычно мельче молекул ферментов, то в непосредственный контакт с субстратом вступает только часть молекулы фермента – активный центр. Причем, геометрическая форма поверхности участка молекулы субстрата является комплементарной поверхности активного центра.

Активный центр фермента – уникальная комбинация аминокислотных остатков, обеспечивающая взаимодействие с молекулой субстрата и участвующая в акте катализа. У сложных ферментов в состав активного центра обязательно входит кофактор.

Активный центр может иметь 2 участка:

Якорный участок обладает геометрическим сходством (соответствием) молекулы субстрата и обеспечивает специфичность действия фермента.

Сходство между ферментами и небиологическими катализаторами

1. Любой катализатор (неорганический и органический) уменьшает энергию активации молекулы. Энергия активации – количество энергии в калориях, необходимая для перевода всех молекул 1-го моля вещества в активированное состояние, т.е. состояние, при котором они способны вступить в химическую реакцию.

2. Любой катализатор может ускорять только химические реакции, возможные с точки зрения термодинамики.

3. Катализаторы не изменяют направление химической реакции.

4. Катализаторы не расходуются в процессе реакции.

Отличия ферментов от неорганических катализаторов

Катализ осуществляется в очень мягких условиях (Т, рН)

Высокая эффективность: ферменты увеличивают скорость реакции

в 10 10 — 10 12 раз.

Пример: в организме есть фермент каталаза (кофактор — Fe).

1 мг железа в каталазе действует как 10 т неорганического железа.

Специфичность действия. Каждый фермент ускоряет только 1 реакцию. Виды специфичности:

— абсолютная (1 фермент действует только на 1 субстрат, например, фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины);

— относительная (1 фермент может действовать на группу сходных по строению субстратов).

Возможность тонкой и точной регуляции скорости реакции изменением условий среды (связано с белковой природой фермента)

Для каждого фермента есть свой температурный оптимум.

Пример: температура тела – 36,6 град.; при Т=40-41град. может быть необратимая денатурация. При низких температурах наблюдается снижение скорости ферментативного катализа (из-за броуновского движения молекул).

Ферменты очень чувствительны к изменению кислотности среды, в которой они действуют. Активность фермента проявляется в пределах довольно узкой зоны рН, называемой оптимумом рН. Можно считать, что для каждого фермента имеется определенная оптимальная концентрация протонов, при которой он наиболее активен.

Изменение рН приводит к изменению зарядов на активном центре и на молекуле в целом; в результате этого изменяется конформация белковой молекулы, вследствие чего нарушается пространственное соответствие активного центра и субстрата, а значит, скорость реакции снижается.

Возможность насыщения фермента субстратом (особенности кинетики).

Ферментативный катализ – это строго запрограммированный процесс (1 реакция; 1 субстрат; 1 фермент) – серия элементарных превращений вещества, строго организованных в пространстве и времени.

Активный центр ферментов

Свойства и механизм действия ферментов. Кофакторы ферментов

Ферменты, или энзимы — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).

Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают).

Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).

Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой.

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Изучение механизма химической реакции, катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы, обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат, а также химической природы участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи — «активный центр» — уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа

В активном центре условно выделяют

  • каталитический центр — непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;
  • связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) — обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

Фермент, соединяясь с субстратом:

  • очищает субстрат от водяной «шубы»
  • располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом
  • подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко — за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствие фермента:

В присутствии фермента:

где А, В — субстраты, АВ — продукт реакции, Ф — фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8591 — | 7432 — или читать все.

95.47.253.202 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система. Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.

Определение ферментов

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферментыбиокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля). Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1). Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Читать еще:  Применение прополиса и лечение им его полезные свойства

Механизм действия ферментов

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Презентация на тему: «Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов»

Добавляйте авторские материалы и получите призы от Инфоурок

Еженедельный призовой фонд 100 000 Р

Устанавливая рекомендуемое программное обеспечение вы соглашаетесь
с лицензионным соглашением Яндекс.Браузера и настольного ПО Яндекса .

Международные дистанционные олимпиады «Эрудит III»

Доступно для всех учеников
1-11 классов и дошкольников

Рекордно низкий оргвзнос

по разным предметам школьной программы (отдельные задания для дошкольников)

Идёт приём заявок

Описание презентации по отдельным слайдам:

Презентация преподавателя химии ГБПОУ «КМТ» Залиевой Н.М Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов.

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.

Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. История изучения

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. История изучения

Юстас Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Луи Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. История изучения В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения.

Читать еще:  Что применять беременным при кашле таблетки леденцы сиропы

История изучения Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Эдуардом Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. В 1907 г. Бухнеру была присуждена Нобелевская премия по химии «за проведенную им научно-исследовательскую работу по биологической химии и открытие внеклеточной ферментации». В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Впервые ферменты выделили в кристалитической форме в 1926 году Джеймс Бетчеллер Самнер и Джон Говард Нортроп. В 1946 году им была присуждена Нобелевская премия. История изучения Джеймс Бетчеллер Самнер Джон Говард Нортроп.

В 1961 году предложена комиссией международного биохимического союза систематическая номенклатура ферментов. Ферменты подразделили на 6 групп в соответствии с типом реакции, которую они катализируют. Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа каталитической реакции и окончания –аза. Пример: лактан+дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназа Известным ферментам оставлены прежние названия пепсин ,трипсин. Классификация ферментов

Классификация ферментов Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов или их групп Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназа, оксидаза Трансферазы Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому Трансаминаза, киназа Гидролазы Реакции гидролиза Липаза, амилаза, пептидаза Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С,C-N,C-O илиC-S Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ Синтетаза

Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии. Получение ферментов.

Строение ферментов Ферменты Простые — протеины Сложные — протеиды небелковая часть или простетическая группа — кофермент Белковая часть носит название – апофермент Белковая часть носит название – апофермент

Строение ферментов Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр. Строение ферментов Активный центр (АЦФ) – это относительно небольшой участок, расположенный на поверхности молекулы фермента, который непосредственно участвует в катализе. Состоит из уникального сочетания аминокислотных остатков, обеспечивает связь с субстратом и его дальнейшее превращение. В АЦФ различают: Субстратсвязывающий центр – участок, который отвечает за комплиментарное связывание субстрата и образование фермент – субстратного комплекса. Каталитический центр – непосредственно участвуют в химические реакции с субстратом.

Аллостерический центр — комбинация аминокислотных остатков на поверхности фермента, с которым связываются низкомолекулярные соединения (эффекторы), молекулы которых отличаются от субстратов. Присоединение эффектора изменяет третичную структуру и соответственно и конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым снижение (ингибиторы) или повышение (активаторы) активности. Ферменты, которые подвергались воздействию эффекторов называются аллостерическими. Строение ферментов

Строение ферментов Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат

Субстрат- вещество на которое действует фермент Фермент и субстрат должны подходить друг к другу «как ключ к замку» Принцип действия ферментов

Образование комплекса фермент — субстрат

Акт катализа складывается из трех последовательных этапов. 1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр. 2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты. 3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается). Виды каталитических реакций: А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е — энзим, А и Б — субстраты, либо продукты реакции. Механизм действия ферментов

Механизм действия ферментов

Ферменты обладают свойствами белков, но имеют и особенности: 1. Зависимость от РН 2. Зависимость от температуры 3. Высокая специфичность действия 4. Способностью к регуляции – т.е. могут подвергаться влиянию активаторов или ингибиторов Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

Оптимум рН для большинства энзимов 6,0-8,0. Это значение рН при котором фермент проявляет максимальную активность. Ионы водорода могут изменять степень ионизации субстрата, продукта и фермента. Оптимум температуры для большинства энзимов 38-40С, при 41-42С происходит тепловая денатурация. При повышение t на 10С, скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза. 1. Зависимость от рН 2. Зависимость от температуры Свойства ферментов

Специфичность действия определяется структурой активного центра фермента и заключается в том, что каждый фермент катализирует превращение одного субстрата или группы субстратов, сходных по своей структуре. 3. Высокая специфичность действия Свойства ферментов

Свойства ферментов Различают несколько видов специфичности. Стереохимическая субстратная специфичность — фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру — малеиновой кислоте. Абсолютная субстратная специфичность — фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины. Групповая субстратная специфичность — фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.

Свойства ферментов 4. Способностью к регуляции Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов — Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других — способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа — печень, кислая фосфатаза- простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах. В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма. Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии — это проферменты. Существуют также изоферменты — ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию. Распределение ферментов в организме

Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике. В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей. В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов. Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов. Ферменты используют при обработке овса и конопли. Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности. Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст. В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме. Применение ферментов

Тесты «Ферменты» 1. Ферменты являются: А) регуляторами; Б) катализаторами; В) активаторами субстратов; Г) переносчиками веществ через мембрану; Д) медиаторами нервного импульса. 2. Ферменты могут состоять только из: А) белка; Б) белка и небелковой части; В) нуклеотидов; Г) низкомолекулярных азотсодержащих органических веществ; Д) липидов и углеводов. 3. Кофермент – это: А) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента; Б) неотделяющаяся небелковая часть сложного фермента; В) белковая часть сложного фермента; Г) небелковая часть простого фермента; Д) непрочносвязанная небелковая часть сложного фермента. Закрепление нового материала

4.Простетическая группа – это: А) белковая часть сложного фермента; Б) стабилизатор структуры фермента; В) активатор сложного фермента; Г) прочносвязанная с ферментом небелковая часть; Д) часть фермента, образующая каталитический центр. 5. Как называется небелковая часть сложного фермента, отвечающая за катализ? А) Кофермент; Б) Апофермент. 6. К какому классу относятся ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую? А) Гидролазы; Б) Трансферазы; В) Оксидоредуктазы; Г) Изомеразы.

7. Как называется центр фермента, в котором происходит присоединение субстрата? А) Каталитический; Б) аллостерический; В) субстратный; Г) активный. 8. Ферменты, катализирующие расщепление химических связей без присоединения воды, относятся к классу: А) трансфераз; Б) лигаз; В) лиаз; Г) гидролаз; Д) изомераз. 9. Согласно классификации ферменты подразделяют на: А) 5 групп; Б) подгруппы; В) 6 групп; Г) подклассы. 10. Как называется центр фермента, отвечающий за катализ? А) Каталитический; Б) Аллостерический; В) Субстратный; Г) Активный.

Домашнее задание 1.Творческое задание: подготовить презентацию. 2. Реферат по теме «Области применения ферментов»

Свойства гормонов, механизм их действия

Гормоны следует классифицировать по трем основным признакам.

1. По химической природе

2. По эффекту (знаку действия) – возбуждающие и тормозящие.

3. По месту действия на органы – мишени или другие железы: 1) эффекторные; 2) тропные.

В настоящее время описано и выделено более полутора сотен гормонов из разных многоклеточных организмов.

По химической природе гормоны разделены на три группы:

Читать еще:  Сосудосуживающие капли назол бэби инструкция по применению для детей

2) полипептиды и белки с наличием углеводного компонента и без него;

3) аминокислоты и их производные.

Для всех гормонов характерен относительно небольшой период полужизни – около 30 мин. Гормоны должны постоянно синтезироваться и секретироваться, действовать быстро и с большой скоростью инактивироваться. Только в этом случае они могут эффективно работать в качестве регуляторов.

Физиологическая роль желез внутренней секреции связана с их влиянием на механизмы регуляции и интеграции, адаптации, поддержания постоянства внутренней среды организма.

Свойства гормонов, механизм их действия

Выделяют три основных свойства гормонов:

1) дистантный характер действия (органы и системы, на которые действует гормон, расположены далеко от места его образования);

2) строгую специфичность действия (ответные реакции на действие гормона строго специфичны и не могут быть вызваны другими биологически активными агентами);

3) высокую биологическая активность (гормоны вырабатываются железами в малых количествах, эффективны в очень небольших концентрациях, небольшая часть гормонов циркулирует в крови в свободном активном состоянии).

Действие гормона на функции организма осуществляется двумя основными механизмами: через нервную систему и гуморально, непосредственно на органы и ткани.

Гормоны функционируют как химические посредники, переносящие информацию или сигнал в определенное место – клетку-мишень, которая имеет высокоспециализированный белковый рецептор, с которым связывается гормон.

По механизму воздействия клеток с гормонами гормоны делятся на два типа.

Первый тип (стероиды, тиреоидные гормоны) – гормоны относительно легко проникают внутрь клетки через плазматические мембраны и не требуют действия посредника (медиатора).

Второй тип – плохо проникают внутрь клетки, действуют с ее поверхности, требуют присутствия медиатора, их характерная особенность – быстровозникающие ответы.

В соответствии с двумя типами гормонов выделяют и два типа гормональной рецепции: внутриклеточный (рецепторный аппарат локализован внутри клетки), мембранный (контактный) – на ее наружной поверхности. Клеточные рецепторы – особые участки мембраны клетки, которые образуют с гормоном специфические комплексы. Рецепторы имеют определенные свойства, такие как:

1) высокое сродство к определенному гормону;

3) ограниченная емкость к гормону;

4) специфичность локализации в ткани.

Механизм действия гормонов с клеткой-мишенью происходит следующие этапы:

1) образование комплекса «гормон—рецептор» на поверхности мембраны;

2) активацию мембранной аденилциклазы;

3) образование цАМФ из АТФ у внутренней поверхности мембраны;

4) образование комплекса «цАМФ—рецептор»;

5) активацию каталитической протеинкиназы с диссоциацией фермента на отдельные единицы, что ведет к фосфорилированию белков, стимуляции процессов синтеза белка, РНК в ядре, распада гликогена;

6) инактивацию гормона, цАМФ и рецептора.

Действие гормона может осуществляться и более сложным путем при участии нервной системы. Гормоны воздействуют на интерорецепторы, которые обладают специфической чувствительностью (хеморецепторы стенок кровеносных сосудов). Это начало рефлекторной реакции, которая изменяет функциональное состояние нервных центров. Рефлекторные дуги замыкаются в различных отделах центральной нервной системы.

Выделяют четыре типа воздействия гормонов на организм:

1) метаболическое воздействие – влияние на обмен веществ;

2) морфогенетическое воздействие – стимуляция образования, дифференциации, роста и метаморфозы;

3) пусковое воздействие – влияние на деятельность эффекторов;

4) корригирующее воздействие – изменение интенсивности деятельности органов или всего организма.

48.Структура ц-АМФ, биологическая роль. Регуляция содержания цАМФ в клетках.

ц-АМФобладает способностью активировать особые ферменты — протеинкиназы, которые катализируют реакции фосфорилирования различных белков с участием АТФ. При этом в состав белковых молекул включаются остатки фосфорной кислоты. Главным результатом этого процесса фосфорилирования является изменение активности фосфорилированного белка. В различных типах клеток фосфорилированию в результате активации аденилат-циклазной системы подвергаются белки с разной функциональной активностью. Например, это могут быть ферменты, ядерные белки, мембранные белки. В результате реакции фосфорилирования белки могут становятся функционально активными или неактивными.

Такие процессы будут приводить к изменениям скорости биохимических процессов в клетке-мишени.

Активация аденилатциклазной систтемы длится очень короткое время, потому что G-белок после связывания с аденилатциклазой начинает проявлять ГТФ-азную активность. После гидролиза ГТФ G-белок восстанавливает свою конформацию и перестает активировать аденилатциклазу. В результате прекращается реакция образования цАМФ.

Когда останавливается образование цАМФ, реакции фосфорилирования в клетке прекращаются не сразу: пока продолжают существовать молекулы цАМФ — будет продолжаться и процесс активации протеинкиназ. Для того, чтобы прекратить действие цАМФ, в клетках существует специальный фермент — фосфодиэстераза, который катализирует реакцию гидролиза 3′,5′-цикло-АМФ до АМФ.

Некоторые вещества, обладающие ингибирующим действием на фосфодиэстеразу, (например, алкалоиды кофеин, теофиллин), способствуют сохранению и увеличению концентрации цикло-АМФ в клетке. Под действием этих веществ в организме продолжительность активации аденилатциклазной системы становится больше, т. е. усиливается действие гормона.

49. Стероидные гормоны. Структура, биологичекая роль, механизм действия.

Стероидные гормоны — один из главных классов гормональных соединений всех видов позвоночных и многих видов беспозвоночных животных. Они являются регуляторами фундаментальных процессов жизнедеятельности многоклеточного организма — координированного роста, дифференцировки, размножения, адаптации, поведения. Стероидные гормоны обладают антиоксидантной активностью.

Действие стероидных гормонов на клетки-мишени осуществляется, главным образом, на уровне регуляции транскрипции генов . Оно опосредуется образованием комплекса гормона со специфическим регуляторным белком- рецептором, узнающим определенные участки ДНК в генах, регулируемых данным гормоном. Таким образом, рецепторы всех стероидных гормонов- лиганд-зависимые факторы транскрипции. Для них характерно значительное сходство аминокислотных последовательностей, идентичная доменная структура и сходный механизм действия.

Стероидные гормоны синтезируются из холестерина, в основном, в коре надпочечников , тестикулах , яичниках и плаценте; однако, каждая ткань, продуцирующая стероиды, имеет свой собственный характерный профиль продуктов секреции.

Структурно стероиды отличаются друг от друга количеством и расположением функциональных групп, степенью насыщенности углеводных связей, длиной боковой цепи, прикрепленной к стероидному ядру, и другими химическими характеристиками.

Свойства и механизм действия

Субстратами для действия амилаз являются крахмал, состоящий из амило­зы и амилопектина, продукты частичного гидролиза крахмала и гликоген.

Крахмал — растительный полисахарид с очень сложным строением. Это двухкомпонентное соединение, состоящее из 13-30% амилозы и 70-85% амилопектина. Оба компонента неоднородны, их молекулярная масса (М. м.) колеблется в широких пределах и зависит от природы крахмала. Амилоза — это неветвящийся полимер, в котором остатки глюкозы соеди­нены a-1, 4-гликозидной связью; степень полимеризации около 2000. В «аномальных» амилозах с одной-двумя a-1, 6-связями полимеризация мо­жет возрасти до 6000 (рис.1). Амило­за практически не об­ладает восстанавлива­ющей способностью, так как в каждой мо­лекуле амилозы име­ется только одна сво­бодная альдегидная группа.

Молекула амилозы представляет собой растянутую спираль, шаг которой составля­ет 10,6 А и в каждый виток входит 3 остатка глюкозы. Максималь-

Рис 1. Строение амилозы:

а — амилоза без аномальных отклонений; б — схема возмож­ных ветвлений амилозы; в — спираль амилозы в растворе с за­ключенными в ее полость молекулами йода.

Концевые звенья с

альдегидными группами 1 разветвление

— 2 разветвления 4 разветвления 8 развет

16 концевых звеньев

Рис. 2.2. Амилопектин, схема дихо­томического деления амилопектина (по К. Мейеру):

а — в плоскости; б — в пространстве.

ная длина молекулы амилозы достигает 7000 А. В растворе спираль сжимается за счет увеличения витка, в котором уже участвует 6 остатков глю­козы. При вхождении молекул йода в спираль амилозы возни­кает характерный синий цвет. Строго говорить о величине молекулы амилозы нельзя, т. е. даже из одного образца крахмала извлекается амило­за, с величиной молекулы от 500 до 2000 остатков глюкозы. Амилопектин имеет большую молекулярную массу, чем ами­лоза, и более сложное строе­ние. Это ветвящийся полиса­харид. Предполагается, ами­лопектин ветвится дихотоми­чески, т. е. число концевых звеньев всегда на единицу больше числа звеньев, дающих ветвление, а сумма этих чисел дает общее число звеньев по всей цепи (см. рис. 2.2).

К группе амилотических ферментов относятся a- и b-амилазы, глюкоамилаза, пуллуланаза, изоамилаза и некоторые другие ферменты. Амилазы бывают двух типов: эндо- и экзоамилазы. Четко выра­женной эндоамилазой является а-амилаза, способная к разрыву внутримо­лекулярных связей в высокополимерных цепях субстрата.

Глюкоамилаза и b-амилаза являются экзоамилазами, т. е. ферментами, атакующими субстрат с нередуцирующего конца.

При изучении механизма действия амилаз имеются определенные слож­ности, и прежде всего они заключаются в том, что субстрат — крахмал неод­нороден и имеет различные характеристики по степени полимеризации гли-козидной цепи и количеству ветвлений.

Реакции, катализируемые амилазами, имеют две стадии: короткую -предстационарную и длительную — стационарную. Во время первой стадии эндоамилаза быстро уменьшает молекулярную массу субстрата, образуя смесь линейных и разветвленных олигосахаридов. Второй этап реакции продолжается, пока продукты гидролиза не перестанут окрашиваться йо­дом; он протекает значительно медленнее и зависит от индивидуальных свойств фермента и его природы. Поэтому конечные продукты гидролиза а-амилазами могут быть различными. Первая стадия воздействия фермента на субстрат хотя и носит неупорядоченный характер, имеет для всех видов a-амилаз схожий механизм.

Существует две гипотезы о механизме действия экзоамилаз на субстрат. Первая гипотеза предполагает, что, воздействуя на субстрат по одноцепочечному или «молниеобразному» механизму, экзоамилаза образует фер­мент-субстратный комплекс с захватом нередуцирующего конца цепи.

Дальнейшее продвижение фер­мента по этой цепи происходит до полного ее гидролиза. По второй гипотезе (b- и глюко­амилаза действуют на субстрат путем механизма множественной атаки, т. е. фермент образует комплекс с молекулой субстрата, затем через несколько этапов этот комплекс распадается и фер­мент связывается с новой моле­кулой субстрата. Иными слова­ми, при множественной атаке происходит нечто среднее между неупорядоченным механизмом и одноцепочечной, «молниеобразной» атакой. Для полного гидро­лиза по этому механизму одна

молекула субстрата должна образовывать много раз фермент-субстратные комплексы. При этом возможен гидролиз нескольких связей в одном ката­литическом акте.

Механизм воздействия амилаз на субстрат может быть рассмотрен с не­скольких позиций:

1) вид разрываемой связи (a-1,4 или a-1,6);

Смотрите также

Алюминий
АЛЮМИНИЙ (лат. Aluminium; от «alumen» — квасцы), Al, химический элемент III группы периодической системы, атомный номер 13, атомная масса 26,98154. .

Изучение процесса восстановления серебра в водных растворах
В последние годы интерес к изучению и получению наноразмерных частиц существенно возрос. Это связано с тем, что открылись новые перспективные возможности использования наноматериалов во мно .

Атомно-молекулярное учение и его законы
Химия — наука о веществах, изучающая их состав, строение, свойства, а также превращения веществ, на сопровождающиеся изменением состава атомных ядер. Использование для нужд человека природных рес .

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector